1、酶与底物的结合：
酶促化学反应中的反应物称为底物，一个酶分子在一分钟内能引起数百万个底物分子转化为产物，酶在反应过程中并不消耗。但是酶实际上是参与反应的，只是在一个反应完成后，酶分子本身立即恢复原状，又能进行下一次反应。许多实验证明，酶和底物在反应过程中形成络合物。
2、酶的作用机制：
对于酶的催化作用机制，目前较为认可的有两种理论假说：一个是“锁钥"模式（1890 Fisher提出），酶与底物的结合有很强的专一性，也就是对底物具有严格的选择性，即底物分子结构稍有变化，酶也不能将其转化成产物；另一个是“诱导契合学说"（Koshland提出），“诱导契合学说"认为催化部位要诱导才能形成，而不是现成的。
3、酶的结构与催化功能的关系
酶的一级结构是酶具有催化功能的决定性部分，而高级结构为酶催化功能所必须部分。酶的一级结构发生变化，其催化功能发生相应的改变。酶的二级、三级结构是所有酶都必须具备的空间结构，是维持酶的活性部位所必须的构型。当酶蛋白的二级、三级结构彻d底改变时，就可使酶遭受破坏而丧失其催化功能。
具有四级结构的酶，按其功能可分为两类：一类与催化作用有关，另一类与代谢调节密切相关，只与催化作用有关的具有四级结构的酶由几个亚基组成，每个亚基都有一个活性中心，只有在四级结构完整时，催化功能才会发挥出来；只与代谢调节作用有关的具有四级结构的酶，其组成亚基中，部分亚基具有调节中心，调节中心可分为激活中心和抑制中心，使酶的活性受到激活或抑制，从而调节反应速度和代谢过程。
4、酶促反应动力学理论
酶促反应过程：E+S ES—E+P
E—酶
P—转化物
米氏方程（Michael—Menten）：u=v[S]/Km+[S]
u—反应速度
v—底物饱和时的最大反应速度
[V]—底物浓度
Km—米氏常数
米氏方程给出了酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。
从米氏方程可以得出：在底物浓度低时，酶分子的活性中心未被底物饱和，于是反应速度随底物的浓度而变，当底物分子的数目增加时，酶活性中心更多地被底物分子结合直至饱和，就不再有活性中心可以发挥作用了，这时酶充分发挥了效率，反应速度不再取决于底物浓度了。
